Ionische Tenside werden häufig verwendet, um Membranproteine zu solubilisieren, da sie die Fähigkeit besitzen, Lipide zu dissoziieren und Proteine zu stabilisieren. Wenn sie einer Lösung mit Membranproteinen hinzugefügt werden, interagieren die polaren Köpfe des Tensids mit Wasser, während die hydrophoben Ketten in die Lipid-Doppelschicht eindringen und die Membranproteine umgeben. Dies trennt die Proteine von der Membran und solubilisieren sie in der Lösung.

Ionische Tenside stabilisieren Membranproteine auch, indem sie deren Aggregation und Denaturierung verhindern. Die polaren Köpfe des Tensids bilden elektrostatische Wechselwirkungen mit den Ladungen der Proteine, wodurch ihre Struktur und Funktion aufrechterhalten wird.

Es ist entscheidend, das richtige ionische Tensid basierend auf den spezifischen Eigenschaften der Membranproteine auszuwählen. Verschiedene Tenside haben unterschiedliche Affinitäten zu Proteinen und können deren Stabilität und Aktivität beeinflussen.

Tenside wirken, indem sie die Lipid-Doppelschicht zerstören und Lipide sowie Proteine in Tensid-Mizellen einbauen. Die hydrophoben Oberflächenbereiche der Membranproteine und die Lipid-"Schwänze" sind im hydrophoben Inneren der Tensid-Mizellen-Strukturen eingebettet, während die hydrophilen Teile der Proteine mit der wässrigen Umgebung in Kontakt stehen.

In der Proteinforschung werden Tenside verwendet, um Zellen zu lysieren, lösliche Proteine freizusetzen, Membranproteine und Lipide zu solubilisieren, die Kristallisation von Proteinen zu steuern und unspezifische Bindungen bei Reinigungs- und Immunoassay-Verfahren zu verhindern.

Ionische Tenside, wie Natriumdodecylsulfat (SDS), sind äußerst effektiv bei der Solubilisierung von Membranproteinen, aber sie denaturieren die Proteine nahezu immer.