Los detergentes iónicos se utilizan comúnmente para solubilizar proteínas de membrana debido a su capacidad para disociar los lípidos y estabilizar las proteínas. Cuando se añaden a una solución que contiene proteínas de membrana, las cabezas polares del detergente interactúan con el agua, mientras que las cadenas hidrofóbicas se insertan en la bicapa lipídica, rodeando las proteínas de membrana. Esto separa las proteínas de la membrana y las solubiliza en la solución.

Los detergentes iónicos también estabilizan las proteínas de membrana al prevenir su agregación y desnaturalización. Las cabezas polares del detergente forman interacciones electrostáticas con las cargas presentes en las proteínas, ayudando a mantener su estructura y función.

Es crucial elegir el detergente iónico adecuado según las propiedades específicas de las proteínas de membrana. Diferentes detergentes tienen diferentes afinidades por las proteínas y pueden influir en su estabilidad y actividad.

Los detergentes actúan desintegrando la bicapa lipídica e incorporando los lípidos y las proteínas en micelas de detergente. Las áreas hidrofóbicas de las proteínas de membrana y las "colas" lipídicas se entierran en el interior hidrofóbico de las estructuras micelares de detergente, mientras que las partes hidrofílicas de las proteínas están en contacto con el entorno acuoso.

En la investigación de proteínas, los detergentes se utilizan para lisar células, liberar proteínas solubles, solubilizar proteínas de membrana y lípidos, controlar la cristalización de proteínas y prevenir la unión no específica en procedimientos de purificación y ensayos inmunológicos.

Los detergentes iónicos, como el lauril sulfato de sodio (SDS), son extremadamente efectivos en la solubilización de proteínas de membrana, pero casi siempre desnaturalizan las proteínas.