Le dithiothréitol (DTT) est un puissant agent réducteur couramment utilisé pour rompre les liaisons disulfure des protéines et stabiliser les enzymes et autres protéines. Son potentiel d'oxydoréduction est de -0,33 V à un pH de 7, ce qui en fait un agent réducteur exceptionnellement puissant. Le DTT participe aux réactions d'échange de disulfure et est utilisé à des concentrations de 1 à 10 mM pour la réduction des liaisons disulfure des protéines. Il est également capable de traverser les membranes biologiques. Le DTT est utilisé pour empêcher la formation d'espèces disulfures mixtes et est fréquemment employé pour réduire les liaisons disulfures des protéines et empêcher la formation de liaisons disulfures intramoléculaires et intermoléculaires entre les résidus de cystéine des protéines. En outre, le DTT peut être utilisé comme agent oxydant, avec le principal avantage qu'il n'y a pas de formation d'espèces disulfures mixtes, contrairement à d'autres agents tels que le glutathion.